Hydrogen binding er et samspill mellom molekyler som ligner Van der Waals interaksjoner og forekommer i menneskekroppen. Bindingen spiller en rolle først og fremst i sammenheng med peptidbindinger og kjeder av aminosyrer in proteiner. Uten hydrogen bindeevne, er en organisme ikke levedyktig fordi den mangler viktig aminosyrer.
Hva er hydrogenbinding?
Hydrogen bindinger er intermolekylære krefter. Uten deres eksistens, Vann ville ikke eksistere i forskjellige tilstander av aggregering, men ville være gassformet. Hydrogenbinding forkortes som hydrogenbinding eller H-binding. Det er en kjemisk effekt som refererer til den attraktive interaksjonen av kovalent bundet hydrogenatomer på frie elektronpar av et atomgrupperingsatom. Interaksjonen er basert på polaritet og, nærmere beskrevet, eksisterer mellom de positivt polariserte hydrogenatomer i en amino- eller hydroksylgruppe og frie elektronpar av andre funksjonelle grupper. Bare under visse forhold skjer samspillet. En tilstand er den elektronegative egenskapen til de frie elektronparene. Denne egenskapen må være sterkere enn den elektronegative egenskapen til hydrogenet for å skape en sterk binding. Hydrogenatomet kan således være polarbundet. Elektronegative frie atomer kan for eksempel være nitrogen, oksygenog fluor. Hydrogenbindinger er sekundære valensbindinger hvis styrke er vanligvis langt under kovalente bindinger eller ioniske bindinger. molekyler i hydrogenbindinger har en relativt høy smeltepunkt i forhold til deres jeksel masse og en tilsvarende høy kokepunkt. Bindingene har medisinsk relevans primært med hensyn til peptidene og nukleinsyrer innenfor en organisme. Hydrogenbindinger er intermolekylære krefter. Uten deres eksistens, Vann ville ikke eksistere i forskjellige tilstander av aggregering, men ville være gassformig.
Funksjon og oppgave
Hydrogenbinding har bare svak interaksjon og forekommer mellom to partikler eller innenfor molekyler. I denne sammenheng spiller bindingsformen en rolle, for eksempel i dannelsen av tertiære strukturer i proteiner. I biokjemi refererer proteinstruktur til de forskjellige strukturelle nivåene av et protein eller peptid. Strukturene til disse naturlig forekommende stoffene er hierarkisk delt inn i en primær struktur, en sekundær struktur, en tertiær struktur og en kvartær struktur. Den primære strukturen anses å være aminosyresekvensen. Når et protein blir nevnt i form av romlig ordning, er det ofte snakke av proteinkonformasjoner og fenomenet konformasjonsendring. Konformasjonsendring i denne sammenhengen tilsvarer en endring i romlig struktur. Arrangementet av proteiner har peptidbindingen som grunnlag. Denne typen obligasjoner henger alltid sammen aminosyrer på samme måten. I celler medieres peptidbindinger av ribosomer. Hver peptidbinding tilsvarer en forbindelse mellom karboksylgrupper i en aminosyre og aminogrupper i en andre aminosyre, som er ledsaget av splitting av Vann. Denne prosessen er også kjent som hydrolyse. I hver peptidbinding forbinder en enkeltbinding en C = O-gruppe til en NH-gruppe. De nitrogen atom har nøyaktig ett ledig elektronpar. På grunn av den høye elektronegativiteten til oksygen, dette gratis paret er under elektronuttrekkende innflytelse fra O2-atomer. På denne måten kan oksygen trekker delvis det frie elektronparet inn i båndet mellom nitrogen atom og karbon atom, og peptidbindingen får proporsjonal dobbeltbindingskarakter. Dobbeltbindingskarakteren fjerner den frie roterbarheten til NH- og C = O-gruppen. Oksygenatomer og hydrogenatomer av peptidbindinger er relevante for strukturdannelsen av alle peptider og proteiner uten unntak. To amino syrer kan feste seg til hverandre på denne måten. Etter en slik tilknytning, alle peptidbindinger av to aminokjeder syrer er rett overfor hverandre. Hydrogenatomene i peptidbindingen er relativt positivt polariserte sammenlignet med oksygenatomene til peptidbindingen rett overfor hverandre. På denne måten dannes hydrogenbindinger og forbinder de to aminosyrekjedene sammen. Alt amino syrer i menneskekroppen er organiske forbindelser som består av minst en karboksygruppe og en aminogruppe. Aminosyrer er en viktig strukturell byggestein i menneskets liv. I tillegg til a-aminosyrene til proteiner, er det kjent mer enn 400 ikke-proteinogene aminosyrer med biologiske funksjoner som ikke kunne dannes uten hydrogenbinding. Krefter som hydrogenbinding stabiliserer således primært aminosyrens tertiære struktur.
Sykdommer og lidelser
Når det er en forstyrrelse i dannelsen av funksjonelt protein gen romlige strukturer, brukes vanligvis begrepet proteinfoldsykdom. En slik lidelse er Huntingtons sykdom. Denne genetiske sykdommen arves på en autosomal dominant måte og skyldes en genetisk mutasjon i kromosom 4. Mutasjonen fører til ustabilitet i gen produkt. Forstyrrelsen er en nevrologisk sykdom som primært er assosiert med ufrivillige hyperkineser i distale ekstremiteter og ansikt. Vedvarende hyperkineser resulterer i stivhet i de berørte musklene. I tillegg lider pasienter med sykdommen av økt energiforbruk. Patologiske fenomener relatert til hydrogenbinding eller generell proteinstruktur er også til stede i prionsykdommer som gal kusykdom. I følge den mest aksepterte hypotesen, initierer BSE protein feilfolding. Disse feilfoldede proteinene kan ikke nedbrytes ved fysiologiske prosesser og akkumuleres derfor i vev, spesielt i det sentrale nervesystemet. Resultatet er degenerering av nervecellene. Misdannelser av proteinstrukturen diskuteres også i årsakssammenheng Alzheimers sykdom. De nevnte sykdommene påvirker ikke direkte hydrogenbinding, men refererer til den romlige strukturen til proteiner, som hydrogenbinding bidrar betydelig til. En organisme med absolutt manglende evne til å binde hydrogen er ikke levedyktig. En mutasjon som forårsaker dette vil resultere i en tidlig svangerskapsnedgang.
