Som et enzym i bukspyttkjertelen, trypsin er ansvarlig for videre nedbrytning av mat proteiner. Det utøver sin effekt i det svært alkaliske området. trypsin mangel fører til proteinmangel i kroppen på grunn av nedsatt proteinnedbrytning.
Hva er trypsin?
trypsin representerer en protease som fortsetter fordøyelsen av proteiner i den alkaliske regionen av tynntarm. på mage, begynner proteinspalting allerede i det sure miljøet av enzymet pepsin. Enzymet trypsin består av tre komponenter. Disse er trypsin-1 som kation, trypsin-2 som anion og trypsin-4. To tredjedeler av enzymet består av trypsin-1 og en tredjedel av trypsin-2. Trypsin-4 eller mesotrypsin er bare tilstede i mindre mengder. Trypsin er en endoprotease. Det spalter et protein bare på bestemte steder. Videre er det en serinprotease. Dens aktive sted inneholder den katalytiske triaden av asparaginsyre, histidin og serin. Det spalter kosthold proteiner fortrinnsvis på det grunnleggende aminosyrer lysin, arginin og modifisert cystein. Trypsin er produsert fra zymogen-forløperen trypsinogen ved hjelp av den katalytiske virkningen av tarmenzymet enteropeptidase. Enzymet består av 224 aminosyrer. Trypsin utøver sin optimale effekt ved en pH på 7 til 8.
Funksjon, handling og oppgaver
Oppgaven med trypsin er å fortsette nedbrytningen av proteiner, som allerede har begynt i mage, nå i det alkaliske området. I magefordøyelse av diettproteiner av det lignende enzymet pepsin begynner i det sure området. Også her brytes proteinkjedene opp på bestemte punkter. Mens denne nedbrytningen av proteiner i magen skjer ved aromatisk aminosyrer slik som fenylalanin, proteiner og polypeptider brytes ned av trypsin ved de basiske aminosyrene lysin og arginin og ved modifisert cystein. En annen forskjell til pepsin er at trypsin utøver sin optimale effekt i det alkaliske området ved en pH på 7 til 8. Aktivert trypsin konverterer også andre zymogener som chymotrypsinogen, pro-elastase, procarboxypeptidase og andre inaktive enzymer til aktive enzymer. Konverteringen starter umiddelbart etter utgivelsen av trypsin. De andre bukspyttkjertelproteasene er chymotrypsin, karboksypeptidase eller elastin. Videre aktiverer trypsin seg også ved å konvertere trypsinogen. De bukspyttkjertelenzymer er opprinnelig til stede i sin inaktive form for å forhindre at bukspyttkjertelen brytes ned ved selvfordøyelse. Først når de inaktive preformene skilles ut, kan aktivering av dem skje ved spalting. Først katalyserer enteropeptidase omdannelsen av trypsinogen til trypsin. Dette er den eneste funksjonen til enteropeptidase. I denne prosessen, en heksamer som inneholder den terminale aminosyren lysin er spaltet fra trypsinogen. Siden trypsin også spalter polypeptidkjeder ved basisk lysin, katalyserer det nå også sin egen aktivering og samtidig aktivering av de andre zymogenene. Sammen med enzymer chymotrypsin og elastase, klyver det større proteiner i tynntarm og peptonene (polypeptidkjeder) dannet ved virkning av pepsin i tri- og dipeptider. Disse mindre peptidene gjennomgår deretter ytterligere nedbrytning til amino syrer ved hjelp av andre enzymer. Spesielt bidrar trypsin også til nedbrytningen av aminosyren metionin. Lysin stimulerer blant annet dannelsen av trypsin.
Dannelse, forekomst, egenskaper og optimale verdier
Trypsin er et endogent enzym for fordøyelsen av matproteiner. Det er derfor det alltid blir utskilt av bukspyttkjertelen kort tid etter inntak av mat. Imidlertid kan enzymet også fås fra dyrekilder og brukes medisinsk. Proteinklyvingeffekten kan blant annet brukes til å bryte ned kroppens egne proteinkomplekser. På denne måten kan immunkomplekser brytes ned i autoimmune sykdommer. Betennelser i muskuloskeletalsystemet kan også behandles godt med trypsin. Videre aktiverer det enzymet plasmin fra plasminogen. Plasmin løser opp fibrin i tilfelle alvorlig trombedannelse. Ved hjelp av trypsin, trombose kan behandles eller til og med forhindres. Videre trypsin hjelpemidler fordøyelsen når den tas under måltidene. Når den påføres 1 til 2 timer før eller etter et måltid, utøver den sin betennelsesdempende effekt.
Sykdommer og lidelser
I sammenheng med mangel på bukspyttkjertelen, syntesen av fordøyelsesenzymer slik som trypsin kan være begrenset. Resultatet er utviklingen av fordøyelsessykdommer. I tillegg til proteaser, produserer bukspyttkjertelen også lipaser og amylaser. Hvis enzymene mangler, fordøyes ikke matvarekomponentene lenger og går inn i kolon i prosessen. Hvis trypsin mangler, kan for eksempel matproteinene ikke lenger brytes ordentlig. Putrefactive bakterie bosette seg i kolon og bryte ned proteinene anaerobt. Dette fører til massiv fordøyelsesproblemer med flatulens, diaré og magesmerter. Videre redusert dannelse av amino syrer fører til proteinmangel og underernæring til tross for tilstrekkelig matinntak. Imidlertid kan enzymene også tilføres eksternt. Imidlertid er det også medisinske nødsituasjoner der endogene enzymer som trypsin fordøyer selve bukspyttkjertelen. Dette kan skje i tilfelle en hindring av galle og bukspyttkjertelkanaler. I dette tilfellet frigjøres trypsin, men kan ikke komme inn i tynntarm på grunn av bukspyttkjertelen. Hvis bukspyttkjertelkanalen ikke åpnes i denne akutte nødssituasjonen, oppstår et dødelig utfall på grunn av selvoppløsning av bukspyttkjertelen. Bukspyttkjertelkanalen kan også være helt eller delvis hindret i svulster i bukspyttkjertelen. Virkningen av fordøyelsessaft i bukspyttkjertelen manifesterer seg som kronisk eller akutt pankreatitt. Mangel på trypsin kan også være forårsaket av en mutasjon. Videre er det også arvelige former for pankreatitt når nedbrytningen av trypsin er svekket.
