Lysine (Lys) er en av de 21 L-aminosyrer som regelmessig blir innlemmet i proteiner. Av denne grunn, lysin kalles proteinogen og er viktig for biosyntese av proteiner og vedlikehold av muskler og bindevev. Et underskudd på lysin kan svekke proteinbiosyntese (dannelse av ny proteiner). I henhold til den kjemiske strukturen og sammensetningen tilhører lysin det grunnleggende aminosyrer, som også inkluderer histidin og arginin. Siden alle tre aminosyrer består av seks karbon atomer og en grunnleggende gruppe, de kalles hekson baser. I lysin reagerer den frie aminogruppen (NH2) i sidekjeden som en base, spesielt hvis pH er for lav eller sur. Hvis dette er tilfelle, tar den frie NH2-gruppen av lysin opp protoner (H +) fra miljøet og blir NH3 +. Gjennom protonbindingen øker lysin pH i miljøet og får samtidig en positiv ladning. På denne måten, grunnleggende amino syrer opprettholde pH i det ekstracellulære og intracellulære rommet i organismen. Lysin produseres ikke av menneskekroppen selv og er derfor viktig (nødvendig for livet). I tillegg til lysin, åtte andre amino syrer anses som essensielle, som alle må leveres med mat og ikke kan erstattes av andre aminosyrer. Mens syv av essensielle aminosyrer kan dannes i mellomliggende metabolisme fra deres tilsvarende alfa-ketosyrer ved en transamineringsreaksjon, dette er ikke tilfelle med lysin og treonin. Disse er irreversibelt transaminert og blir derfor referert til som essensielle aminosyrer ordentlig.
Fordøyelse og tarmabsorpsjon
Delvis hydrolyse av diettproteiner begynner i mage. Viktige stoffer for fordøyelsen av proteiner skilles ut fra forskjellige celler i magesekken slimhinne. Hovedcellene produserer pepsinogen, forløperen til protein-spaltende enzym pepsin. Parietalcellene produserer magesyre (HCl), som fremmer omdannelsen av pepsinogen til pepsin. I tillegg senker HCl gastrisk pH, som øker pepsin aktivitet. Pepsin bryter ned lysinrikt protein i spaltingsprodukter med lav molekylvekt, slik som poly- og oligopeptider. Gode naturlige kilder til lysin inkluderer whey, egg, kjøtt, soya, hvetekim, linser og amarantprotein, samt kasein. i tillegg matlaging Vann av poteter har store mengder lysin fordi aminosyren er oppløst fra potetproteinet ved innvirkning av varme. De løselige poly- og oligopeptidene kommer deretter inn i tynntarm, stedet for den viktigste proteolysen (proteinfordøyelse). Proteaser (proteinklyving enzymer) dannes i de acinære cellene i bukspyttkjertelen (bukspyttkjertelen). Proteasene blir opprinnelig syntetisert og utskilt som zymogener - inaktive forløpere. Det er ikke før tynntarm at zymogenene aktiveres av enteropeptidaser, kalsium og fordøyelsesenzymet trypsin. Enteropeptidaser er enzymer produsert av enterocytter (celler i tarmen slimhinne) og utskilles når matprotein kommer. Sammen med kalsium, De føre til konvertering av trypsinogen til trypsin i tarmlumen, som igjen er ansvarlig for aktivering av andre pankreas-sekresjonsavledede zymogener. De viktigste proteasene inkluderer endopeptidaser og exopeptidaser. Endopeptidaser, som trypsin, kymotrypsin, elastase, kollagenaseog enteropeptidase, spalt proteiner og polypeptider inne molekyler, øker den terminale angrepsevnen til proteiner. Eksopeptidaser, som f.eks karboksypeptidase A og B, og amino og dipeptidaser, angriper peptidbindingene i kjedeenden og kan spesifikt spalte visse amino syrer fra karboksy- eller aminoenden av protein molekyler. De blir referert til som karboksy- eller aminopeptidaser. Endopeptidaser og exopeptidaser utfyller hverandre i spaltingen av proteiner og polypeptider på grunn av deres forskjellige substratspesifisitet. Endopeptidase trypsin frigjør spesifikt de basiske aminosyrene lysin, arginin, histidin, ornitin og cystin ved den C-terminale enden av peptidkjeden. Lysin blir deretter lokalisert ved enden av proteinet og er dermed tilgjengelig for spaltning av karboksypeptidase B. Denne eksopeptidasen spalter utelukkende basiske aminosyrer fra oligopeptider. På slutten av fordøyelsen av protein er lysin til stede enten som en fri aminosyre eller bundet til andre aminosyrer, i form av di- og tripeptider. I fri, ubundet form blir lysin overveiende aktivt og elektrogent tatt opp i natrium samtransport til enterocyttene (slimhinne celler) av tynntarm. Drivkraften i denne prosessen er en celleverdi-rettet natrium gradient, som opprettholdes ved hjelp av natrium /kalium ATPase. Hvis lysin fremdeles er en del av di- eller tripeptider, transporteres disse inn i enterocyttene mot en konsentrasjon gradient i H + cotransport. Intracellulært brytes peptidene ned av amino og dipeptidaser til frie aminosyrer, inkludert lysin. Lysin forlater enterocyttene via forskjellige transportsystemer langs konsentrasjon gradient og transporteres til leveren via portalen blod. Tarm absorpsjon av lysin er nesten komplett på nesten 100%. Imidlertid er det forskjeller i hastigheten på absorpsjon. Essensielle aminosyrerslik som lysin, isoleucin, valin, fenylalanin, tryptofanog metionin, absorberes mye raskere enn ikke-essensielle aminosyrer. Sammenlignet med nøytrale aminosyrer absorberes aminosyrer med en basisk sidegruppe i enterocytter i mye lavere hastighet. Nedbrytningen av diett og endogene proteiner i mindre spaltingsprodukter er ikke bare viktig for peptid- og aminosyreopptak i enterocytter, men tjener også til å løse proteinets molekylers fremmede natur og til å utelukke immunologiske reaksjoner.
