L-metionin tilhører det essensielle (vitale) aminosyrer og kan ikke produseres av selve den menneskelige organismen. Følgelig er et tilstrekkelig kostinntak av betydelig betydning. Metionin er en viktig kilde til svovel i det menneskelige kosthold. Den har en svovel atom organisk bundet i sidekjeden mellom CH2- og CH3-gruppene. CH3-S-CH2-R-bindingen kalles også tioeter, hvor R står for den organiske resten av metionin molekyl. I tillegg til metionin, cystein er også en av svovel-inneholder aminosyrer, som reagerer med en annen cystein molekyl for å danne en disulfidbro - binding mellom to svovelatomer, SS-binding - for å danne cystin. Opptak av sporstoffet svovel skjer hovedsakelig i form av det S-holdige metioninet og cystein. Siden sidegruppen av metionin hverken har en positiv eller en negativ ladning, er metionin en nøytral, upolær aminosyre som kreves for den endogene syntesen av proteiner og kalles av denne grunn proteinogen. I proteinbiosyntese tjener metionin som en start-aminosyre under oversettelse. Proteins biosyntese eller gen uttrykk refererer til produksjon av et protein eller polypeptid og består av transkripsjonsprosessen - dannelse av messenger RNA fra DNA - og translation - syntese av et protein fra messenger RNA. Oversettelse, som finner sted i cytosol av celler, er nedstrøms for transkripsjon og involverer transkripsjon av messenger RNA (mRNA) med deltakelse av ribosomer og overføre RNA molekyler (tRNA). MRNA passerer fra stedet for syntese, kjernen, bundet til proteiner gjennom kjerneporene inn i cellene. TRNA molekyler gi aminosyrer for protein biosyntese og binder seg til mRNA, mens ribosomer koble den enkelte amino syrer sammen for å danne et polypeptid ved translokasjon (endring av plassering) på mRNA. De ribosomer er til slutt ansvarlige for å konvertere basesekvensen til mRNA til en aminosyresekvens og dermed til et protein. Proteindannelse fra individuell amino syrer begynner alltid ved startkodonet AUG av mRNA. De tre baser adenin-uracil-guanin - basetriplett, kodon - kode spesielt for metionin. I følge dette er tRNA som starter proteinbiosyntese (dannelse av nytt proteiner) må fylles med metionin for å kunne binde med sin basistriplett UAC til startkodonet til mRNA under påvirkning av et ribosom. I et ytterligere trinn festes et andre tRNA lastet med en aminosyre til følgende kodon av mRNA, også i samarbeid med ribosomet. Hvilken amino syrer leveres av tRNA molekyler avhenger av funksjonen til proteinet som skal syntetiseres, som proteinet skal utføre i organismen etter at den er fullført. Deretter aminosyren til det andre tRNA, for eksempel alanine, overføres enzymatisk til metionin ved å binde alanin og metionin ved en peptidbinding - dannelse av et dipeptid. Ved translokasjon av ribosomet på mRNA og levering av ytterligere aminosyrer ved hjelp av tRNA-molekyler, utvides dipeptidet til en peptidkjede. Polypeptidkjeden vokser til en av de tre stoppkodonene til mRNA vises. De aminosyreladede tRNA-molekylene binder ikke lenger, det syntetiserte proteinet spaltes, og mRNA løsner fra ribosomet. Det fullførte proteinet kan nå utføre sin funksjon i organismen. På grunn av dens betydning som en start-aminosyre i translasjon, representerer metionin - den første N-terminale aminosyren - av ethvert protein.
Tarmabsorpsjon
Metioninrikt diettprotein, som egg, fisk, leveren, Paranøtter, og hel mais protein, er allerede brutt ned i mindre spaltingsprodukter, som poly- og oligopeptider, i mage av protein-spaltende enzym pepsin. Stedet for hovedproteolyse (proteinfordøyelse) er tynntarm. Der kommer peptidene i kontakt med spesifikke proteaser (proteinklyving enzymer), som frigjør de individuelle aminosyrene som sminke poly- og oligopeptidene. Proteasene produseres i bukspyttkjertelen og skilles ut i tynntarm som zymogener (inaktive forløpere). Rett før ankomsten av diettprotein aktiveres zymogenene av enteropeptidaser, kalsium og fordøyelsesenzymet trypsin.I lumen av tynntarmpeptider spaltes inne i molekylet under påvirkning av proteasene chymotrypsin B og C, og frigjør metionin ved den C-terminale enden av peptidkjeden. Metionin er nå på slutten av proteinet, noe som gjør det tilgjengelig for spaltning av sink-avhengig karboksypeptidase A. Karboksypeptidaser er proteaser som utelukkende angriper peptidbindinger i kjedeenden og spalter således visse aminosyrer fra karboksy- eller aminosiden av proteinmolekyler. Følgelig blir de referert til som karboksy- eller aminopeptidaser. Metionin kan absorberes enten som en fri aminosyre eller bundet til andre aminosyrer, i form av di- og tripeptider. I fri, ubundet form absorberes metionin overveiende aktivt og elektrogent i enterocyttene (slimhinne celler av tynntarmen i natrium cotransport. Å drive denne prosessen er en cellward natrium gradient opprettholdt av natrium /kalium ATPase. Hvis metionin fremdeles er en del av di- eller tripeptider, transporteres disse inn i enterocyttene mot a konsentrasjon gradient i protontransport. Intracellulært brytes peptidene ned av amino og dipeptidaser til frie aminosyrer, inkludert metionin. Metionin forlater enterocyttene via forskjellige transportsystemer langs konsentrasjon gradient og transporteres til leveren via portalen blod. Tarm absorpsjon av metionin er nesten komplett på nesten 100%. Likevel er det forskjeller i hastigheten på absorpsjon. Essensielle aminosyrer, slik som metionin, leucine, isoleucin og valin, absorberes mye raskere enn ikke-essensielle aminosyrer. Nedbrytningen av diett- og endogene proteiner i spaltingsprodukter med lav molekylvekt er ikke bare viktig for peptid- og aminosyreopptak i enterocytter, men tjener også til å løse proteinets molekylers fremmede natur og til å utelukke immunologiske reaksjoner.