Dehydrogenaser er enzymer involvert i oksidasjonsprosesser. De forekommer i menneskekroppen i forskjellige varianter og katalyserer, for eksempel nedbrytningen av alkohol i leveren.
Hva er dehydrogenaser?
Dehydrogenaser er spesialiserte enzymer. Disse biokatalysatorene akselererer den naturlige oksidasjonen av underlag. Et stoff som oksyderer mister elektroner. I biologiske reaksjoner splittes dehydrogenaser hydrogen anioner fra et underlag. Anioner er negativt ladede partikler. I dette tilfellet, a hydrogen atom aksepterer et elektron og får dermed en negativ elektrisk ladning. Den faktiske reaksjonen finner sted på det aktive stedet for enzymet. Når dehydrogenasen spalter hydrogen anion fra et substrat, aksepterer kofaktorer elektronene og hydrogenet. Kofaktorer er molekyler som spiller en hjelpende rolle i enzymatiske prosesser, men som ikke er involvert i selve spaltingen. Kofaktorene til dehydrogenaser inkluderer nikotinamidadenindinukleotid (NAD +) og flavinadenindinukleotid (FAD). I motsetning til dehydrogenaser spalter dehydrataser hele Vann molekyler fra underlaget. Dehydrogenaser kan også forårsake motsatt reaksjon, noe som bidrar til reduksjon snarere enn oksidasjon. I reduksjon aksepterer en partikkel elektroner i stedet for å donere dem. Biologi klassifiserer dehydrogenaser som oksidreduktaser. Denne typen enzym finnes i alle levende organismer.
Funksjon, handling og oppgaver
Dehydrogenaser danner en gruppe sammensatt av mange spesialiserte enzymer. De enkelte enzymene har forskjellige oppgaver i menneskekroppen. Biologi deler videre de forskjellige dehydrogenasene i undergrupper. Aldehyddehydrogenaser (ALDH) danner for eksempel en gruppe dehydrogenaser som primært finnes i leveren. Som regel er en ALDH bare ansvarlig for et spesifikt substrat og kan ikke delta i oksidasjonen av andre substrater. ALDH1A1, -1A2 og -1A3, for eksempel prosess retinal, som finnes i vitamin A. Imidlertid er det unntak fra denne regelen: ALDH2, for eksempel, kan fungere med forskjellige underlag og er ikke begrenset til ett stoff. I leveren, brytes dehydrogenaser ned alkohol, Eksempelvis etanol. De deltar derved i rensingen av blod, som er en av de viktigste leverens oppgaver. De etanol molekyl legger først til på det aktive stedet for et alkohol hydrogenase (ADH). Ved hjelp av enzymet, etanol oksyderer ved å splitte av det negativt ladede hydrogenatomet og frigjøre det til kofaktoren NAD +: ADH omdanner etanol til acetaldehyd på denne måten. Acetaldehyd eller etanol er giftig og utløser et antall Helse klager. Normalt inneholder maten lite etanol, som kroppen kan konvertere raskt. Derfor er mengdene av etanol også små. Acetaldehyd gir i sin tur substratet for ALDH. ALDH katalyserer omdannelsen av acetaldehyd til eddiksyre før eddiksyre kan spaltes videre og brytes ned i Vann og karbon dioksid. I denne formen, molekyler er helt ufarlige.
Dannelse, forekomst, egenskaper og optimale verdier
Dehydrogenasene finnes hovedsakelig i de flytende delene av celleplasmaet eller i mitokondrier. Kvinners kropper produserer mindre ADH enn menns kropper. Dette bidrar til at kvinner i gjennomsnitt er mer følsomme for alkohol. De eksakte nivåene av de forskjellige dehydrogenasene varierer ikke bare mellom forskjellige enzymgrupper, men også mellom forskjellige individer og etniske grupper. I Øst-Asia og blant urfolkene i Amerika og Australia er ADH-nivåene for eksempel lavere enn blant europeerne. Det menneskelige genomet har 19 kjente gener som bestemmer ALDH. Disse genene er lokalisert på det tolvte kromosomet. De bestemmer sekvensen av aminosyrer innenfor proteinkjeder. Denne sekvensen bestemmer i sin tur egenskapene til proteinstrukturer. Formen på dehydrogenasene og dermed deres funksjon avhenger også av sekvensen av aminosyrer under syntese. ALDH2 består for eksempel av 500 aminosyrer. Som regel syntetiserer celler dehydrogenaser som de også trenger senere; dette eliminerer behovet for å transportere stoffene.
Sykdommer og lidelser
Når alkohol brytes ned i menneskekroppen, dannes acetaldehyd som et mellomprodukt. Stoffet er giftig; enzymet ALDH må derfor konvertere det til eddiksyre så fort som mulig. Med større mengder alkohol er dette imidlertid vanligvis ikke helt vellykket. Noen timer etter alkoholforbruk, derfor bakrus rester. Medisin refererer også til det som veisalgi. Typiske symptomer er hodepine, ubehag, en synkende følelse i mage, oppkast og nedsatt matlyst. Konsentrasjonsevnen og reaksjonen svekkes ofte. Hvor følsomme mennesker er for alkohol, avhenger blant annet av hvor mange dehydrogenaser levercellene produserer. Dehydrogenaser spiller også en rolle i utviklingen eller vedlikeholdet av forskjellige sykdommer. Fet aldehyddehydrogenase (FALDH) har for eksempel en sentral posisjon i utviklingen av Sjögrens syndrom. De viktigste symptomene på syndromet er mentale retardasjon og progressiv spastisk paraplegi. Spastisk paraplegi er en nevrodegenerativ lidelse og er preget av spastisk lammelse i bena. Sjögren-Larsson syndrom forårsaker også det kåte laget av hud å bli mer uttalt og form tydelig synlig hudvekter (iktyose). I tillegg til disse tre kardinale symptomene er forstyrrelser i netthinnen vanlige. Årsaken til syndromet ligger i genene som koder for FALDH. På grunn av en mutasjon syntetiserer kroppen ikke enzymkomplekset som inneholder FALDH korrekt. Som et resultat av dette konsentrasjon av fettete alkoholer og fettete aldehyder i blod plasma øker.
