Omtrent halvparten av alle proteiner i menneskekroppen er glykoproteiner. Stoffene spiller en rolle som cellekomponenter så vel som immunstoffer. De dannes først og fremst som en del av det som er kjent som N-glykosylering og kan forårsake alvorlige sykdommer hvis de ikke monteres feil.
Hva er glykoproteiner?
Glykoproteiner er proteiner med trelignende forgrenede heteroglykanrester. De har vanligvis tyktflytende konsistens. Makromolekylene inneholder kovalent bundet sukker grupper. De består av monosakkarider, Eksempel glukose, fruktose, mannose eller acetylerte aminosukkere. Derfor kalles de også proteinbundne oligosakkarider. Kovalent binding kan forekomme på forskjellige måter og tilsvarer binding til enten aminosyrer serine eller asparagin. Binding til serin kalles O- og binding til asparagin kalles N-glykosylering. Glykoproteinene av N-glykosylering varierer i størrelse. De tilsvarer monosakkarider, di- eller oligosakkarider opp til polysakkarider. I henhold til deres andel av monosakkarider, er de delt inn i mannoserike, komplekse og hybrid glykoproteiner. I den mannoserike gruppen dominerer mannoserester. I den komplekse gruppen dominerer sakkarider. Hybridgruppen er en blandet form. Karbohydratinnholdet i glykoproteiner varierer fra noen få prosent for ribonukleaser til opptil 85 prosent for blod gruppe antigener.
Funksjon, handling og roller
Glykoproteiner utfører mange funksjoner i den menneskelige organismen. De er en strukturell komponent i cellemembraner og blir også referert til som strukturelle proteiner i denne sammenhengen. Imidlertid er de også tilstede i slim og fungerer som smøremidler i væsker. De bidrar til celleinteraksjon som membranproteiner. Noen glykoproteiner oppfyller også hormonelle funksjoner, som vekstfaktor hCG. De er like viktige som immunologiske komponenter i form av immunoglobuliner og interferoner. Alle eksportproteiner og membranproteiner i kroppen var fortsatt glykoproteiner, i det minste under biosyntese. De er spesielt relevante for anerkjennelsesreaksjoner i immunsystem fordi de samhandler med immunologiske T-celler og T-celle reseptorer. Ulike plasmaproteiner er blitt isolert hos mennesker blod plasma, hvorav bare albumin og prealbumin mangel sukker rester. Forekomsten av glykoproteiner er overraskende. Til slutt, nesten alle ekstracellulære oppløselige proteiner og enzymer har rester av sukker. Som hormoner, har glykoproteiner pleiotropiske effekter og er dermed avgjørende for aktiviteten til forskjellige organsystemer. For eksempel hormoner TSH, HCG og FSH er glykoproteiner. Som membran protienes, er de representert i rollen som reseptor så vel som i transportkontroller og stabilisator. De har en stabiliserende effekt hovedsakelig sammen med glykolipider. Sammen med disse stoffene danner de såkalt glycocalyx, som stabiliserer celleveggløse celler.
Dannelse, forekomst, egenskaper og optimale verdier
Den vanligste formen for dannelse av glykoproteiner er N-glykosidbinding eller N-glykosylering til asparagin. Sukker binder seg til nitrogen av fri syre amid grupper i denne prosessen. N-glykosylering finner sted i endoplasmatisk retikulum. N-glykosidene dannet på denne måten er den mest relevante glykoproteingruppen. Under N-glykosylering snyderes sukkerforløperen til bærermolekylet dolichol uavhengig av aminosyresekvensen til målproteinet. OH-gruppen på slutten av molekylet er knyttet til difosfat. En oligosakkaridforløper dannes ved terminalen fosfat rester av molekyler. De første syv av sukkrene monteres på den cytosoliske siden. To N-acetylglukosaminer og fem manoserester er festet til dolicholen fosfat. Sukkernukleotidene BNP-mannose og UDP-N-acetyl-glukosamin vises som givere. Forløperen transporteres over ER-membranen av et transportprotein. Forløperen er således orientert mot den indre siden av det endoplasmatiske retikulumet, hvor fire mannoserester tilsettes det. I tillegg, glukose rester tilsettes. Den 14 sukker lange forløperen blir endelig overført til et protein. En annen formasjonsvei for glykoproteiner er O-glykosidisk binding eller O-glykosylering til serin, som utføres i Golgi-apparatet til celler. I denne prosessen finner bindingen av sukkeret sted til en hydroksylgruppe av serin. Verdier for glykoproteiner er primært relevante i forhold til plasmaprotein, da de spiller en rolle i et stort blod Hvis du vil liste opp alle standardverdiene for glykoproteiner individuelt på dette punktet, vil det gå utover omfanget.
Sykdommer og lidelser
Litt genetiske sykdommer viser effekter på glykosylering. En gruppe av slike lidelser er CDG. I dette tilfellet viser glykoproteinene unormale nivåer. Berørte individer lider av bremset utvikling som er knyttet til både fysiske og mentale problemer. Strabismus kan være et annet symptom på den genetiske lidelsen. Totalt er rundt 250 forskjellige gener involvert i dannelsen av glokoproteiner. Ved medfødte glykosyleringsforstyrrelser er forstyrrelser i festingen av karbohydrat-sidekjeder til proteiner tilstede på grunn av en genetisk disposisjon. I modifisering etter translasjon får proteiner full funksjonalitet. Når denne prosessen monteres unormalt enzymer eller proteiner som bygger karbohydrat-sidekjeder, CDG-resultater. N-glykosylering påvirkes oftest av forstyrrelser. Til dags dato er det oppdaget omtrent 30 enzymdefekter som påvirker N-glykosylering. Genetiske O-glykosyleringsforstyrrelser er noe mindre vanlige. De manifesterer seg i nevromuskulære multisystemlidelser, som Walker-Warburg syndrom. Fordi glykoproteiner utfører så mange funksjoner i organismen, er det kliniske bildet preget av flere symptomer. Alle organsystemer kan påvirkes av medfødte glykosyleringsforstyrrelser. Psykomotoriske utviklingsforstyrrelser er det ledende symptomet. Nevrologiske abnormiteter er like hyppige. Koagulasjonsforstyrrelser eller endokrine lidelser er heller ikke uvanlige.
