Leucine - Leu - er en av totalt 21 proteinogene aminosyrer brukt til å bygge proteiner.Avhengig av strukturen til sidekjedene, proteinogen aminosyrer er delt inn i forskjellige grupper. Leucine, som isoleucin, valin, alanine og glycin, er en aminosyre med en alifatisk sidekjede. Alifatisk aminosyrer bare bære en karbon sidekjede og er ikke-polare.Leucine, isoleucin og valin kalles forgrenet amino syrer på grunn av deres spesifikke molekylære struktur: forgrenede aminosyrer (BCAA). BCAA er blant de nøytrale aminosyrene syrerDet er derfor de kan oppføre seg både surt - frigjøring av protoner - og grunnleggende - opptak av protoner. Leucine kan ikke syntetiseres av menneskekroppen selv og er derfor viktig. Som en aminosyre som er essensiell for livet, må leucin inntas i tilstrekkelige mengder med protein i kosten for å opprettholde en balansert nitrogen kosthold og tillate normal vekst.
Proteinfordøyelse og tarmabsorpsjon
Delvis hydrolyse av diett proteiner begynner i mage. Viktige stoffer for fordøyelse av proteiner skilles ut fra forskjellige celler i magesekken slimhinne. Store og mindre celler produserer pepsinogen, forløperen til protein-spaltende enzym pepsin. Magen celler produserer magesyre, som fremmer omdannelsen av pepsinogen til pepsin. I tillegg, magesyre senker pH, som øker pepsin aktivitet. Pepsin bryter ned leucinrikt protein til spaltingsprodukter med lav molekylvekt, slik som poly- og oligopeptider. Gode naturlige kilder til leucin inkluderer whey, egg, havre, maisprotein, hirse og hasselnøttprotein, samt kasein. De løselige poly- og oligopeptidene kommer deretter inn i tynntarm, stedet for den viktigste proteolyse-protein fordøyelsen. I bukspyttkjertelen, proteaser - proteinklyving enzymer - er dannet. Proteasene blir opprinnelig syntetisert og utskilt som zymogener - inaktive forløpere. Det er bare i tynntarm at de aktiveres av enteropeptidaser - enzymer dannet fra slimhinne celler - kalsium og fordøyelsesenzymet trypsinDe viktigste proteasene inkluderer endopeptidaser og exopeptidaser. Endopeptidaser spaltes proteiner og polypeptider inne molekyler, øker den terminale angrepsevnen til proteiner. Eksopeptidaser angriper peptidbindingen i kjedeenden og kan spesifikt spalte visse amino syrer fra karboksyl- eller aminoenden av protein molekyler. De blir referert til som karboksy- eller aminopeptidaser tilsvarende. Endopeptidases og exopeptidases utfyller hverandre på grunn av forskjellig substratspesifisitet i spaltingen av proteiner og polypeptider. Endopeptidase elastase frigjør spesifikt alifatiske aminosyrer, inkludert leucin. Leucin blir deretter lokalisert ved enden av proteinet og er dermed tilgjengelig for spaltning av karboksypeptidase A. Denne eksopeptidasen spalter både alifatiske og aromatiske aminosyrer fra oligopeptider. Leucin absorberes hovedsakelig aktivt og elektrogent i natrium samtransport til enterocyttene (slimhinne celler) av tynntarm. Omtrent 30 til 50% av absorbert leucin er allerede nedbrutt og metabolisert i enterocytter. Transport av leucin og dets metabolitter fra cellene via portalsystemet til leveren oppstår gjennom forskjellige transportsystemer langs konsentrasjon gradient.Tarm absorpsjon av aminosyrer er nesten fullført på nesten 100 prosent. Essensielle aminosyrer, slik som leucin, isoleucin, valin og metionin, absorberes mye raskere enn ikke-essensielle aminosyrer. Nedbrytningen av diettproteiner og endogene proteiner i mindre spaltingsprodukter er ikke bare viktig for peptid- og aminosyreopptak i enterocytter, men tjener også til å løse proteinets molekylers fremmede natur og til å utelukke immunologiske reaksjoner.
Proteinnedbrytning
Leucin og andre aminosyrer kan metaboliseres og nedbrytes i alle vev i organismen, og frigjør NH3 i prinsippet i alle celler og organer. Ammoniakk muliggjør syntese av ikke-essensielle aminosyrer, puriner, porfyriner, plasmaproteiner og proteiner til forsvar mot infeksjoner. Siden NH3 i fri form er nevrotoksisk selv i svært små mengder, må det fikses og skilles ut. Ammoniakk kan føre til alvorlig celleskade ved å hemme energimetabolisme og pH skifter. Fiksering skjer gjennom glutamat dehydrogenase reaksjon. I denne prosessen, ammoniakk frigjøres i ekstrahepatisk vev overføres til alfa-ketoglutarat og dannes glutamat. Overføringen av en andre aminogruppe til glutamat resulterer i dannelsen av glutamin. Prosessen av glutamin syntese fungerer som en foreløpig ammoniakk avgiftning. Glutamin, som hovedsakelig er dannet i hjerne, transporterer den bundet og dermed ufarlige NH3 til leveren. Andre former for transport av ammoniakk til leveren er asparaginsyre og alanine. Sistnevnte aminosyre dannes ved binding av ammoniakk til pyruvat i musklene. I leveren frigjøres ammoniakk fra glutamin, glutamat, alanine og aspartat. NH3 er nå introdusert i hepatocyttene - leverceller - for endelig avgiftning ved hjelp av karbamyl-fosfat syntetase i urea biosyntese. To ammoniakk molekyler danne et molekyl av urea, som er giftfri og skilles ut gjennom nyrene i urinen. 1-2 mol ammoniakk kan elimineres daglig via dannelsen av urea. Omfanget av urea-syntese er påvirket av kosthold, spesielt proteininntak når det gjelder mengde og biologisk kvalitet. I et gjennomsnitt kosthold, er mengden urea i daglig urin i området rundt 30 gram. Personer med nedsatt nyrefunksjon klarer ikke å skille ut overflødig urea gjennom nyre. Berørte individer bør følge et lavprotein diett for å unngå økt produksjon og akkumulering av urea i nyre på grunn av nedbrytning av aminosyrer.
