Valine (Val) er den tredje forgrenede aminosyren - engelsk: Branched Chain Aminosyre (BCAA). Som leucine og isoleucin, har valin et forgrenet kjedearrangement i sin struktur. På grunn av denne spesifikke molekylstrukturen kan verken dyret eller den menneskelige organismen bygge opp valin, og det er grunnen til at denne aminosyren kalles essensiell (nødvendig for livet). Til slutt må valin inntas i tilstrekkelige mengder med diettprotein for å opprettholde en nitrogen balansere og tillate normal vekst. Valine er en av totalt 21 proteinogene aminosyrer brukt til å bygge proteiner. Alle store proteiner av kroppen inneholder valin i konsentrasjoner på 5-8%. Avhengig av strukturen til sidekjedene, proteinogen aminosyrer er delt inn i forskjellige grupper. Valin, som isoleucin, leucine, alanine og glycin, er en aminosyre med en alifatisk sidekjede. Alifatisk amino syrer bare bære en karbon sidekjede og er ikke-polære. Valin er en av de nøytrale aminoene syrer, og det er derfor den kan oppføre seg både surt - frigjør protoner - og alkaliske - mottakende protoner. I 1901 isolerte Herman Emil Fischer, grunnleggeren av moderne biokjemi, den essensielle aminosyren valin fra kasein for første gang. Kasein er et grovt koagulerende protein av melk og derfor hovedkomponenten i ost og ostemasse. Strukturelt er valin avledet fra isovalerinsyre ved å erstatte a hydrogen atom med en aminogruppe (NH2), en monokarboksylsyrehemiterpen også kjent som 3-metylsmørsyre.
Proteinfordøyelse og tarmabsorpsjon
Delvis hydrolyse av diett proteiner begynner i mage. Viktige stoffer for fordøyelse av proteiner skilles ut fra forskjellige celler i magesekken slimhinne. Store og mindre celler produserer pepsinogen, forløperen til protein-spaltende enzym pepsin. Magen celler produserer magesyre, som fremmer omdannelsen av pepsinogen til pepsin. I tillegg, magesyre senker pH, som øker pepsin aktivitet. Pepsin bryter ned valinrikt protein i spaltingsprodukter med lav molekylvekt, slik som poly- og oligopeptider. Gode naturlige kilder til valin inkluderer kasein, whey, egg, kjøtt, havre, hel ris og hasselnøttproteiner. De løselige poly- og oligopeptidene kommer deretter inn i tynntarm, stedet for større proteolyse (proteinfordøyelse). Proteaser (proteinklyving enzymer) produseres i bukspyttkjertelen. Proteasene blir opprinnelig syntetisert og utskilt som zymogener - inaktive forløpere. Det er bare i tynntarm at de aktiveres av enteropeptidaser - enzymer dannet fra slimhinne celler - kalsium og fordøyelsesenzymet trypsin. De viktigste proteasene inkluderer endopeptidaser og exopeptidaser. Endopeptidaser spalter proteiner og polypeptider inni molekyler, øker den terminale angrepsevnen til proteiner. Eksopeptidaser angriper peptidbindingen i kjedeenden og kan spesifikt spalte visse amino syrer fra karboksyl- eller aminoenden av protein molekyler. De blir referert til som karboksy- eller aminopeptidaser tilsvarende. Endopeptidaser og exopeptidaser utfyller hverandre i spaltingen av proteiner og polypeptider på grunn av deres forskjellige substratspesifisitet. Spesifikke alifatiske aminosyrer, inkludert valin, frigjøres av endopeptidase elastase. Valin blir deretter lokalisert ved enden av proteinet og er dermed tilgjengelig for spaltning av karboksypeptidase A. Denne eksopeptidasen spalter alifatiske så vel som aromatiske aminosyrer fra oligopeptider. Valin absorberes hovedsakelig aktivt og elektrogent i natrium samtransport til enterocyttene (slimhinne celler) av tynntarm. Omtrent 30 til 50% av det absorberte valinet er allerede nedbrutt og metabolisert i enterocyttene. Transport av valin og dets metabolitter fra cellene via portalsystemet til leveren oppstår langs konsentrasjon gradient via ulike transportsystemer. Tarm absorpsjon av aminosyrer er nesten komplett på nesten 100 prosent. Essensielle aminosyrer, slik som valin, isoleucin, leucineog metionin, absorberes mye raskere enn ikke-essensielle aminosyrerNedbrytningen av diett og endogene proteiner i mindre spaltingsprodukter er ikke bare viktig for peptid- og aminosyreopptak i enterocytter, men tjener også til å løse proteinets molekylers fremmede natur og til å utelukke immunologiske reaksjoner.
Proteinnedbrytning
Valin og andre aminosyrer kan metaboliseres og nedbrytes i alle organismens vev, noe som i prinsippet frigjør NH3 i alle celler og organer. Ammoniakk muliggjør syntese av ikke-essensielle aminosyrer, puriner, porfyriner, plasmaproteiner og proteiner til forsvar mot infeksjoner. Siden NH3 i fri form er nevrotoksisk selv i svært små mengder, må det fikses og skilles ut. Ammoniakk kan forårsake alvorlig celleskade ved å hemme energimetabolisme og pH-forskyvninger. Fiksering skjer gjennom glutamat dehydrogenase reaksjon. I denne prosessen, ammoniakk frigjøres i ekstrahepatisk vev overføres til alfa-ketoglutarat, produserer glutamat. Overføringen av en andre aminogruppe til glutamat resulterer i dannelsen av glutamin. Prosessen av glutamin syntese fungerer som en foreløpig ammoniakk avgiftning. Glutamin, som hovedsakelig er dannet i hjerne, transporterer den bundet og dermed ufarlige NH3 til leveren. Andre former for transport av ammoniakk til leveren er asparaginsyre og alanine. Sistnevnte aminosyre dannes ved binding av ammoniakk til pyruvat i musklene. I leveren frigjøres ammoniakk fra glutamin, glutamat, alanine og aspartat. NH3 er nå introdusert i hepatocyttene - leverceller - for endelig avgiftning ved hjelp av karbamyl-fosfat syntetase i urea biosyntese. To ammoniakk molekyler danne et molekyl av urea, som er giftfri og utskilles gjennom nyrene i urinen. Via dannelsen av urea, 1-2 mol ammoniakk kan elimineres daglig. Omfanget av urea-syntese er påvirket av kosthold, spesielt proteininntak når det gjelder mengde og biologisk kvalitet. I et gjennomsnitt kosthold, er mengden urea i daglig urin i området ca. 30 gram. Personer med nedsatt nyrefunksjon klarer ikke å skille ut overflødig urea gjennom nyre. Berørte individer bør følge et lite protein kosthold for å unngå økt produksjon og akkumulering av urea i nyre på grunn av nedbrytning av aminosyrer.