Isoleucine
Proteinogen aminosyrer kan deles inn i forskjellige grupper, avhengig av strukturen til sidekjedene. Isoleucin, sammen med leucine, valine, alanineog glycin, tilhører aminosyrer med alifatiske sidekjeder, noe som betyr at disse bare har en karbon sidekjede og er ikke-polære. I tillegg er isoleucin, leucine og valin kalles forgrenet kjede aminosyrer på grunn av deres spesifikke molekylære struktur: Aminosyrer med forgrenede kjeder - BCAA. BCAAene tilhører den nøytrale aminoen syrer, og det er derfor de kan oppføre seg både sure og basiske. Isoleucin kan ikke syntetiseres av menneskekroppen selv og er derfor viktig (nødvendig for livet). Som en essensiell aminosyre må isoleucin konsumeres i tilstrekkelige mengder med diettprotein for å opprettholde en balansert nitrogen kosthold og tillate normal vekst.
Proteinfordøyelse og tarmabsorpsjon
Delvis hydrolyse av diett proteiner begynner i mage. Viktige stoffer for fordøyelse av proteiner skilles ut fra forskjellige celler i magesekken slimhinne. Store og mindre celler produserer pepsinogen, forløperen til protein-spaltende enzym pepsin. Magen celler produserer magesyre, som fremmer omdannelsen av pepsinogen til pepsin. I tillegg, magesyre senker pH, som øker pepsin aktivitet. Pepsin bryter ned isoleucinrikt protein, spesielt whey protein, kasein, kjøtt, egg og hasselnøttprotein i spaltingsprodukter med lav molekylvekt, slik som poly- og oligopeptider. De løselige poly- og oligopeptidene kommer deretter inn i tynntarm, stedet for den viktigste proteolysen - proteinfordøyelse. I bukspyttkjertelen, proteaser - proteinklyving enzymer - er dannet. Proteasene blir opprinnelig syntetisert og utskilt som zymogener - inaktive forløpere. Bare i tynntarm aktiveres de av enteropeptidaser - enzymer dannet fra slimhinne celler -, kalsium og fordøyelsesenzymet trypsin. De viktigste proteasene inkluderer endopeptidaser og exopeptidaser. Endopeptidaser spaltes proteiner og polypeptider inne molekyler, øker den terminale angrepsevnen til proteiner. Eksopeptidaser angriper peptidbindingen i kjedeenden og kan spesifikt spalte visse amino syrer fra karboksyl- eller aminoenden av protein molekyler. De blir referert til som karboksy- eller aminopeptidaser tilsvarende. Endopeptidases og exopeptidases utfyller hverandre i spaltingen av proteiner og polypeptider på grunn av deres forskjellige substratspesifisitet. Spesifikk alifatisk amino syrer, inkludert isoleucin, frigjøres av endopeptidaselastasen. Isoleucin blir deretter lokalisert ved enden av proteinet og er dermed tilgjengelig for spaltning av karboksypeptidase A. Denne eksopeptidasen spalter både alifatiske og aromatiske aminosyrer fra oligopeptider. Isoleucin absorberes overveiende aktivt og elektrogent i natrium samtransport til enterocytter - slimhinne celler - av tynntarm. Omtrent 30 til 50% av absorbert isoleucin er allerede nedbrutt og metabolisert i enterocyttene. Transport av isoleucin og dets metabolitter fra cellene via portalsystemet til leveren oppstår langs konsentrasjon gradient via ulike transportsystemer. Tarm absorpsjon av aminosyrer er nesten komplett på nesten 100 prosent. Essensielle aminosyrer, slik som isoleucin, leucine, valine, og metionin, absorberes mye raskere enn ikke-essensielle aminosyrer. Nedbrytningen av diett og endogene proteiner i mindre spaltingsprodukter er ikke bare viktig for peptid- og aminosyreopptak i enterocytter, men tjener også til å løse proteinets molekylers fremmede natur og til å utelukke immunologiske reaksjoner.
Proteinnedbrytning
Isoleucin og andre aminosyrer kan metaboliseres og nedbrytes i alle vev i organismen, noe som i prinsippet frigjør NH3 i alle celler og organer. Ammoniakk muliggjør syntese av ikke-essensielle aminosyrer, puriner, porfyriner, plasmaproteiner og proteiner av infeksjonsforsvar. Siden NH3 i fri form er nevrotoksisk selv i svært små mengder, må det fikses og skilles ut. Fiksering skjer gjennom glutamat dehydrogenase reaksjon. I denne prosessen, ammoniakk frigjøres i ekstrahepatisk vev overføres til alfa-ketoglutarat, noe som resulterer i glutamat.Overføringen av en andre aminogruppe til glutamat fører til dannelsen av glutamin. Prosessen av glutamin syntese tjener til foreløpig ammoniakk avgiftning. Glutamin, som hovedsakelig er dannet i hjerne, transporterer den bundet og dermed ufarlige NH3 til leveren. Andre former for transport av ammoniakk til leveren er asparaginsyre og alanine. Sistnevnte aminosyre dannes ved binding av ammoniakk til pyruvat i musklene. I leveren frigjøres ammoniakk fra glutamin, glutamat, alanine og aspartat. NH3 er nå introdusert i hepatocyttene - leverceller - for endelig avgiftning ved hjelp av karbamyl-fosfat syntetase i urea biosyntese. To ammoniakk molekyler danne et molekyl av urea, som skilles ut gjennom nyrene i urinen. Via dannelsen av urea, 1-2 mol ammoniakk kan elimineres daglig. Omfanget av urea-syntese er påvirket av kosthold, spesielt proteininntak når det gjelder mengde og biologisk kvalitet. I et gjennomsnitt kosthold, er mengden urea i daglig urin i området ca. 30 gram. Personer med nedsatt nyrefunksjon klarer ikke å skille ut overflødig urea gjennom nyre. Berørte individer bør følge et lavprotein diett for å unngå økt produksjon og akkumulering av urea i nyre på grunn av nedbrytning av aminosyrer.
